Active site（活性位点）： 蛋白质 上一个 底物 结合的有限区域，又称 活化 位置，是酶中具有 催化 能力与结合的部位，其结构与 化学性质 可供底物辨识，并与之结合。
基本介绍
酶的活性位点通常是蛋白质表面一个类似口袋的区域，内部含有可与特定底物发生反应的 残基 。底物通常通过不同的相互作用结合位点上与现存的氨基酸结合，如： 氢键 、 离子键 、 分子间作用力 相互作用或偶极-偶极相互作用。例如，底物可能通过氢键结合在 丝氨酸 残基上，也可通过离子键结合在 天门冬氨酸 残基上，或通过范德华力结合在 L-苯丙氨酸 残基上。这些结合作用必须足够大才能使 底物 在酶催化反应中与受体充分结合，但一旦有产物生成，这些结合作用减弱以保证产物能 离解 出来。大部分酶只会有一个活性位点，只对应一种底物。酶的 变性 作用，通常是因为高温或者是极端的pH值，造成酶活性位点形状的改变。
化学性质
底物和酶结合，透过 氢键 、疏水交互作用或两者都有。活性位点上的 残基 作为 质子 或其他底物 化学 基团 的接受者或提供者，进而降低反应活化能，加快反应 速率 。当酶和底物间的作用完成后，产物在活性位点会相当的不稳定，进而离开酶。
结合机制
酵素锁钥假说
由Emil Fischer提出，他的假设是酶的活性位点和 底物 可以很完美地结合，当两者结合，底物的修饰就开始了。
诱导契合假说
由Daniel Koshland提出，它是锁钥理论的延伸，但它主张活性位点和底物不会完美结合，且活性位点是可以形状改变到和底物完美结合的状态；当底物接上后，诱导形状改变，当底物离开后，酶回到它原本的样子。
辅因子
酶会运用辅因子来帮助与底物的结合； 辅酶 也是辅因子的一种，在底物和酶发生化学反应时，就会离开。例如：金属物质。
抑制剂
抑制剂会阻扰 底物 和酶的交互作用，进而降低反应 速率 。抑制剂有几种不同的种类，分别有可逆和不可逆、竞争和非竞争；竞争型，一种和底物很像的物质，会和底物竞争酶；非竞争型，一种会结合在非活性位点的物质，会影响底物和酶的结合率。由于过量的键合反应存在，可造成酶抑制剂粘附在结合位点并锁住此位点，这对与酶抑制剂的设计是非常重要的。
药物的发展
辨认活性位点在药学上非常重要；通过辨认出活性位点，可以设计出模拟底物的药物，阻断其与底物的结合。在 药物设计 中，抑制剂和酶结合的强度是一个重要的考量因素。例如，在 艾滋病 （AIDS）的治疗中，活性位点的识别和抑制剂的设计起到了关键作用。
异位结合位
异位结合位是指与活性位点不同的位置在酶上，异位修饰通常发生在超过一个次单元的 蛋白质 上，也常常参与代谢反应。