组织蛋白酶cathepsin 在各种动物组织的细胞内（特别是溶酶体部分）发现的一类蛋白酶。此名源自 希腊语 的“消化”，为威尔斯达特（R．Willstāatter，1929）命名的。
组织蛋白酶cathepsin
组织蛋白酶来源于同一种类组织 细胞 的也是由 组织蛋白酶A ．B．C．D．E等多种酶组成。可以根据所作用的代表性底物的种类进行分类，但似乎各自还有数种同工酶。组织蛋白酶A的代表性底物是N- 苄氧基 羰基 L-谷 胺- L-苯丙氨酸 ，最适pH约5.5（3—6），可能是一种羧肽酶，可为二 异丙基 磷 酸（DFP）或对 氯汞苯甲酸 （PCMB）失活。组织蛋白酶B 催化 苯甲酰 L-精氨酰胺的 水解 。其活性的表现需要 基化合物（SH化合物）的存在，最适pH在6附近，有人认为是类似 木瓜蛋白酶 的肽链内切酶，已知有B1和B2（或B′和B）二种。组织蛋白酶C的代表性底物是 甘氨酰 L-苯丙 酰胺 ，在pH5附近催化此酰胺键的水解，在pH7附近时催化以其它底物分子的 氨基 代替水分子作为受体的转移反应，亦称为 二肽 氨肽酶Ⅰ（由第一个反应命名）或二肽转移酶（按第二个反应命名）。能为 巯基 化合物或Cl-离子所激活。还未找到组织蛋白酶D和E能够作用的简单的合成底物，两者在pH2.5—4.0显有消化酸变性的血红蛋白或血清白蛋白的肽链内切酶的作用。 巯基 化合物对活性没有影响，DFP也不抑制。尚缺乏对于组织蛋白酶E的底物专一性的研究，此酶的活力不受 巯基 化合物、一碘乙酸的影响。
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