水通道蛋白（Aquaporin），又名水孔蛋白，是一种位于 细胞 膜上的 蛋白质 （内在膜蛋白），在细胞膜上组成“孔道”，可控制水在细胞的进出，就像是“细胞的 水泵 ”一样。
水通道是由约翰霍普金斯大学医学院的美国科学家 彼得·阿格雷 所发现，他与通过X射线 晶体学 技术确认 钾离子通道 结构的洛克斐勒大学霍华休斯医学研究中心的 罗德里克·麦金农 共同荣获了 2003年诺贝尔化学奖 。
水分子经过Aquaporin时会形成单一纵列，进入弯曲狭窄的通道内，内部的偶极力与 极性 会帮助水分子旋转，以适当角度穿越狭窄的通道，因此Aquaporin的蛋白构象为仅能使水分子通过之原因。
发现
Agre等(1988)在分离纯化红细胞膜上的Rh多肽时，发现了一个28 kD的 疏水性 跨膜蛋白 ，称为形成通道的 整合膜蛋白 28(channel-forming inte—gral membrane protein，CHIP28)，1991年完成了其cDNA 克隆 (Verkman，2003)。但当时并不知道该蛋白的功能，在进行功能鉴定时，将体外 转录 合成的CHIP28 mRNA注入 非洲爪蟾 的 卵母细胞 中，发现在低渗溶液中，卵母细胞迅速膨胀，并于5 min内破裂。为进一步确定其功能，又将其构于蛋白 磷脂 体内，通过活化能及渗透系数的测定及后来的 抑制剂 敏感性等研究，证实其为水通道蛋白。从此确定了细胞膜上存在转运水的特异性通道蛋白，并称CHIP28为Aquaporinl(AQPl)。
分类
AQP0
AQP0最初称之为主体内在蛋白(major intrinsic protein，MIP)，在 晶状体 纤维中 细胞 中表达丰富，与晶状体的透明度有关．AQpo的突变可能导致晶状体水肿和 白内障 。 小鼠 缺乏AQPO将患先天性白内障。
AQP1
AQP1是1988年发现的，开始将这种蛋白称为通道形成整合蛋白(CHIP),是人的红细胞膜的一
种主要蛋白。它可以使红细胞快速膨胀和收缩以适应细胞间 渗透性 的变化。AQP1蛋白也存在于
其他组织的细胞中。AQP1及它的 同系物 能够让水自由通过(不必结合),但是不允许离子或是其他
AQP1是由四个相同的亚基构成，每个亚基的相对分子质量为28kDa,每个亚基有六个跨膜结构
域，在跨膜结构域2与3、5与6之间有一个环状结构，是水通过的通道。另外,AQP1的 氨基 端和 羧基 端
的氨基酸序列是严格对称的，因此， 同源 跨膜区(1,4、2,5、3,6)在质膜的脂双层中的方向相反。AQP1
对水的通透性受 氯化汞 的可逆性抑制，对汞的敏感位点是结构域5与6之间的189位的 半胱氨酸 。其
他几种AQP1与肾功能有关。
Peter Agre教授因发现水通道蛋白获得 2003年诺贝尔化学奖
AQPl在质膜中以四聚体的形式存在，每个 单体 都由6个贯穿膜两面的长a 尾旋 构成基本 BOBBIN ，其间还有两个嵌入但不贯穿膜的短a螺旋。每个单体蛋白的中空部分都形成具有高度选择性的通道，只允许水分子跨膜运输而不允许带电 质子 或其他离子通过，在功能上都可以作为一个独立水通道。
存在位置
哺乳类动物 中的水通道蛋白
目前已知哺乳类动物体内的水通道蛋白有十三种，其中六种位于肾脏，但科学家对于其他水通道蛋白的存在仍有疑虑。最受关注的几项水通道蛋白比较如下：