脂蛋白脂肪酶（lipoprteinlipase，LPL）是 脂肪细胞 、心肌细胞、骨骼肌细胞、乳腺细胞以及 巨噬细胞 等实质细胞合成和分泌的一种糖蛋白，分子量为60ku，含3％-8％碳水化合物。
简介
活性LPL以同源二聚体形式存在，通过静电引力与毛细血管内皮细胞表面的 多聚糖 结合， 肝素 可以促进此结合形式的LPL释放入血，并可提高其活性。LPL生理功能是 催化 CM和 VLDL 核心的TG分解为 脂肪酸 和 单酸 甘油 ，以供组织氧化供能和贮存。LPL还参与VLDL和HDL之间的载脂蛋白和 磷脂 的转换，ApoCⅡ为LPL必备的辅因子，其中的C端第61-79位氨基酸具有激活LPL的作用。在 哺乳纲 如牛、鼠和猪等LPL的酶蛋白质一级结构有87％-94％的同源性，事实表明，LPL在进化过程中具有高度保守性，人类LPL、肝脂酶（hepatic triglyceride lipase，HTGL）及 胰脂酶 具有高度相似的氨基酸序列，推测三者可能起源于同一个基因家族，有共同的作用机制。
LPL基因位于第8 染色体 短臂8p22，长约35kb，由10个外显子和9个 内含子 组成，编码475个氨基酸残基的 蛋白质 ，LPL基因位点存在多态性，主要分布在LPL基因内含子和侧翼序列中，其中内含子6中PVUⅡ多态位点和内含子8中 HindⅢ 多态位点与 高脂血症 有关，并为高脂血症的家系连锁分析提供了遗传标记。
LPL在实质细胞的粗面 内质网 合成，新合成的LPL留在核周围内质网，属于无活性酶，由mRNA翻译合成的无活性LPL，称为酶 前体 ，再经糖基化后，才转化成活性LPL。从 细胞 中如何分泌，目前认为有两种机制，其一是细胞合成LPL后直接分泌，不贮存于细胞内，即称为基本型分泌；其二是调节型分泌，某些细胞新合成的LPL贮存在分泌管内，一旦细胞受到一个合适的促分泌刺激，LPL即分泌，此时分泌往往大于合成。所有细胞都具有基本型分泌，只有少部分细胞兼有两种分泌形式。存在于细胞膜外表面的 硫酸 肝素 糖蛋白（heparinsulphateproteoglycans，HSPG）使酶保持一种无活力的浓缩状态，然后通过一个尚未阐明的机制由肝素促使分泌，即肝素后刺激 血浆 中得到活化的LPL，分布在含 三酸甘油脂 的 脂蛋白 中，主要是分解CM和 VLDL 的甘油三酯，并结合和附着在这些脂蛋白残粒中，可能作为肝摄取这些颗粒的信号。
作用
LPL生理功能，目前认为是分解脂蛋白核成分的甘油三酯，也分解 磷脂 如卵磷脂、 磷脂酰乙醇胺 ，并促使脂蛋白之间转移胆固醇、磷脂及载脂蛋白，其代谢产物 游离脂肪酸 为组织提供能量，或再酯化为TG，储存在脂肪组织中。另外，LPL还具有增加CM残粒结合到LPL受体上的能力，促进CM残粒摄取。
测定 血浆 LPL活性时，一定要静脉注射 肝素 ，因为LPL对肝素的亲和性很高。静脉注射肝素，使LPL从内皮细胞表面释放入血，这是测定血中LPL活性的一种必备操作。通常按每公斤体重10单位的量静脉注射，10分钟后采静脉血得到血浆再测LPL活性。一般静脉注射肝素后血浆总脂酶活性的1/3为LPL，剩余的几乎都是肝脂酶（HTGL）。目前还可用高浓度 盐酸 或鱼精蛋白选择性抑制LPL活性的方法测定其活性。最近报道，还可用 英雄联盟职业联赛 或HTGT抗体进行活性检测。
正常值
(1)脂肪组织男：1.10-4.00μmol FFA· h·g组织(：2.46)18.3-66.7U/kg(：41.0)女：1.85-12.5μmol FFA·h·g组织(：6.63)30.8-208U/kg(：110)(2)肌肉组织男：0.42-1.65μmol FFA·h·g组织(：0.87)7.0-27.5U/kg(：14.5)女：0.38-1.55μmol FFA·h·g组织(：0.90)6.3-25.8U/kg(：15.0)(3)血清加肝素：396±81nmol FFA·min·ml(±s)396±81U/L(±s)170±50U不加肝素70±50nmol FFA·min·ml(±s)。
临床意义
LPL活性中度降低见于1型 高脂蛋白血症 、 三酸甘油脂 增高症、 糖尿病 、肾衰、 淋巴瘤 、 前列腺 瘤等疾病。缺乏时首先反映在肝外脂肪组织上。LPL活性升高见于 肝炎 、 胰腺炎 、肝硬变、胰腺肿瘤等。
注意事项
肝素 、铅、钙、 胆盐 、卵磷脂、 溶血性贫血 卵磷脂均可激活脂蛋白脂肪酶(Lipoprotein Lipase)，口服避孕药可致活性下降。
(1) 英雄联盟职业联赛 定位于肝及肝外组织。
(2) 禁食 时标本LPL活性明显降低。
(3) FFA 示 游离脂肪酸 。